多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的，而每个氨基酸的侧链（R基）可以有不同的化学结构和性质。在生物化学和分子生物学研究中，对多肽的侧链进行修饰是一种常见的方法，以研究其功能、结构或与其他分子的相互作用。以下是一些常见的多肽侧链修饰方法：

1. **磷酸化**：这是一个常见的修饰，通常发生在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上。磷酸化可以改变多肽的活性、定位或与其他蛋白的相互作用。

2. **乙酰化**：这通常发生在蛋白质的N端，但也可以在其他赖氨酸残基上发生。乙酰化可以影响蛋白质的稳定性和与其他蛋白的相互作用。

3. **甲基化**：这通常发生在精氨酸或赖氨酸残基上，可以影响DNA与蛋白之间的相互作用或蛋白的稳定性。

4. **泛素化**：这是一个涉及泛素蛋白的过程，它可以标记蛋白以进行降解或改变其在细胞中的定位。

5. **糖基化**：这是添加糖分子到天冬酰胺或苏氨酸/丝氨酸残基上的过程，常见于膜蛋白和分泌蛋白。

6. **脂化**：例如，通过添加脂肪酸分子到半胱氨酸残基上，可以影响蛋白的膜定位或与其他蛋白的相互作用。

7. **羟基化**：这可以增加某些氨基酸残基的极性，从而影响其与其他分子的相互作用。

8. **碘化**：这主要发生在甲状腺蛋白上，对其功能至关重要。

9. **ADP-核糖化**：这是一个涉及ADP-核糖的过程，它可以改变蛋白的功能或稳定性。

10. **GTP化**：这是一个涉及GTP的过程，它可以改变蛋白的功能或稳定性。

这些修饰方法不仅增加了多肽的多样性和复杂性，而且在调控生物过程中起到了关键作用。

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