多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的分子，它们在生物体内扮演着重要的角色，如作为酶、激素或结构蛋白等。在生物体内，多肽链经常会经历一系列的化学修饰，这些修饰可以改变多肽的物理化学性质、稳定性、活性以及与其他分子的相互作用。以下是一些常见的多肽化学修饰：

1. 磷酸化（Phosphorylation）：这是最常见的修饰之一，通常发生在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上。磷酸化可以调节多肽的活性，如蛋白质激酶通过磷酸化来激活或抑制其他蛋白质。

2. 糖基化（Glycosylation）：多肽链上的氨基酸残基（通常是天冬酰胺或羟赖氨酸）可以与糖分子结合。这种修饰发生在内质网和高尔基体中，对蛋白质的折叠、稳定性和功能至关重要。

3. 酰化（Acylation）：这包括脂肪酸、乙酰基或其他化学基团与多肽链上的氨基酸残基结合。例如，肌动蛋白的乙酰化会影响其与其他蛋白质的相互作用。

4. 甲基化（Methylation）：通常发生在赖氨酸或精氨酸残基上，甲基化可以影响蛋白质-蛋白质相互作用和基因表达。

5. 泛素化（Ubiquitination）：泛素是一个小蛋白质，它可以与多肽链上的赖氨酸残基结合。泛素化标记蛋白质以进行降解或调节其功能。

6. 硫酸化（Sulfation）：通常发生在酪氨酸残基上，硫酸化可以改变多肽的电荷和相互作用。

7. 羟基化（Hydroxylation）：某些氨基酸残基（如脯氨酸或赖氨酸）可以经历羟基化，这有助于稳定蛋白质的结构。

8. 羧化（Carboxylation）：某些氨基酸残基的末端可以被羧化，增加负电荷，影响蛋白质的功能。

9. 碘化（Iodination）：主要发生在甲状腺球蛋白上，碘化对其生物学功能至关重要。

10. 切割和剪切（Cleavage and Processing）：多肽链在合成后可能会经历特定的切割和剪切过程，以产生成熟的活性形式。

这些化学修饰是细胞调控多肽功能的重要手段，它们可以精确地控制多肽的活性、定位和稳定性，从而在细胞信号传导、免疫反应、细胞周期调控等多种生物过程中发挥关键作用。

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